Ostoskori - 0,00 €

Ostoskorissasi ei ole tuotteita.

    Return to Previous Page

    Evolution Phase1 Appelsiini 192 g Stevia

    Saatavuus: Varastossa

    29,90 €
    Saatavilla myös:

    Yksityiskohdat

    Laadukas treeniboosteri

    Tämä ennen treeniä nautittava puskuroitu ja laadukas treeniboosteri on moninkertaisesti vahvempi kuin perinteiset markkinoilla olevat aminohappolaturit. Evolution Phase1 -tuotteen yksi 32 gramman annos sisältää huikeat 25 grammaa lisättyjä vapaamuotoisia aminohappoja optimaalisessa suhteessa toisiinsa, mikä tekee siitä markkinoiden tehokkaimman aminohapposekoituksen. Yksi annos sisältää 5 g glutamiinia, 5 g alaniinia, 5 g arginiinia, 5 g leusiinia, 2.5 g isoleusiinia ja 2.5 g valiinia, sekä puskurointiaineet, luontaiset aromit ja stevia-makeutusaineen. Aminohappojen määrät annoksessa ovat todella suuret, mutta ne imeytyvät elimistöön kuitenkin erittäin tehokkaasti.

    Phase1 aminohapposekoituksessa yhdistyvät kuuden eri suorituskykyä parantavan aminohapon vaikutukset, joilla on toisiaan tehostava vaikutus. Vaikka proteiinissa on kaikki samat aminohapot, proteiinin nauttimisella ei saada samanlaista vaikutusta, koska aminohappoja on vain pieni osa proteiinin kokonaismäärästä, sekä proteiinin hitaan imeytyvyyden vuoksi. Jotta saataisiin niin kutsuttu ergogeeninen vaikutus, tulisi aminohappoannosten olla suuria. Mikäli proteiinista haluaisi saada samat määrät aminohappoja kuin mitä Evolution Phase1 tuotteessa on per annos, tulisi heraproteiinia nauttia 50-300 gramman annoksia aminohaposta riippuen, ja tällöinkään aminohapot eivät imeytyisi yhtä nopeasti.

    Glutamiinia ja alaniinia vapautuu lihaksista treenin aikana, jolloin glutamiini päätyy munuaisiin ammoniakin muodostuksen esiasteeksi ja glukoosin muodostamiseksi (1,2), sisäelinten, kehittyvien sidekudossolujen ja imukudosten energiaksi, sekä alaniini taas maksaan glukoosin muodostamista varten. Lihasten purkamisen minimoiminen vaatii näiden molempien aminohappojen nauttimista ravintolisänä (3, 4, 5). Alaniinin purkaminen lihaksista nopeuttaa varsinkin haaraketjuisten aminohappojen purkamista alaniinin muodostamiseksi (6,7), jolloin leusiini korostuu tässä roolissa (8,9). Alaniini ei kuulu välttämättömiin aminohappoihin, mutta sen nauttiminen säästää solun sisäisiä aminohappoja proteiinisynteesiin (10) ja stimuloi sitä soluhydraation kautta (11, 12). Glutamiinin menetykset voivat olla hyvinkin suuria (13,14) ja kuten alaniinin osalla, glutamiinin täydentäminen nopeuttaa varsinkin haaraketjuisten aminohappojen purkamista. Glutamiinin solunsisäiset varastot lisäävät proteiinisynteesiä ja vähentävät proteiinin purkamista (15-22). Glutamiini torjuu myös glukokortikoidilähtöistä kataboliaa (23, 24) ja sillä on myös suora anabolinen vaikutus (25). Kuten alaniinillakin, vaikutus liittynee soluhydraatioon (26, 27).

    Arginiini vaikutus typpioksidin tuotantoon on suuri (28, 29) ja typpioksidilla taas on anabolisia vaikutuksia sekä IGF-1 -hormonin toiminnan (30) että satelliittisolujen toiminnan kautta (31). Arginiinilla on typpioksidin kautta myös vaikutusta suorituskykyyn. Muun muassa raajojen verenkierto, hapen saanti ja glukoosin otto lihaksiin tehostuvat (32-40). Arginiinin on tutkimuksissa todettu lisäävän sekä lihasvoimaa että -massaa (41, 42, 43). Arginiini myös edistää toipumista traumaattisista lihasharjoituksista (44).

    L-leusiini, l-isoleusiini ja l-valiini kuuluvat sekä haaraketjuisiin että välttämättömiin aminohappoihin. Tärkein näistä kaikista BCAA-aminohapoista on l-leusiini, sillä se erityisesti stimuloi proteiinisynteesiä, vähentää treenin jälkeistä lihaskipua, edesauttaa painonpudotusta ja parantaa voimaa sekä lisää kestävyyttä. Leusiinin on tutkimuksissa huomattu käytännössä tuottavan yksinään monet haaraketjuisten aminohappojen positiiviset vaikutukset (45). Phase1 tuotteen leusiinin määrän voidaan sanoa vastaavan lähes kaksinkertaista määrää BCAA-yhdistelmää. Leusiini vähentää lihasten purkamista rasituksessa ja jopa levossa. Se on erinomainen antikatabolinen lisä, joka suojaa lihaksia sekä rasituksessa että dieetillä (46,47,48,49) ja edesauttaa kehon rasvan palamista (50). Leusiinilla on myös anabolinen vaikutus, sillä sitä nauttimalla ennen treeniä voi vaikuttaa insuliinin, kasvuhormonin ja testosteronin eritykseen (51). Ennen kaikkea testosteronin ja sen vapaan osan määrä pysyy ylhäällä leusiinin ansiosta ja jopa nousee harjoituksen jälkeen. Proteiinilla ei ole tämänlaista (52). Vapaan testosteronin määrällä on ratkaiseva vaikutus voimatasoihin ja anaboliaan.
    Leusiinilla on vieläpä suora anabolinen vaikutus lihaksissa (53). Hämmästyttävä havainto on ollut hormonin kaltaisen vaikutusmekanismin löytyminen: kun leusiini kiinnittyy omaan reseptoriinsa, eukaryoottinen alkuunpanija (eIF-4e) voi stimuloida proteiinisynteesiä (54). Tämä on täsmälleen sama mekanismi, jonka välityksellä hormonit ja kasvutekijät vaikuttavat (eukaryoottinen alkuunpanijan (eIF-4e) fosforisoituminen) (55-56). Leusiinilla on myös fyysistä ja henkistä väsymystä ehkäisevä vaikutus (57).

    Treenisuorituksen jälkeiseen proteiinisynteesin palautumiseen tarvitaan jokaista haaraketjuista aminohappoa ja esipilkottua heraproteiini-isolaattia. Kaikkein paras on kun nauttii näitä kaikkia saman aikaisesti yhdessä. Mukaan voi halutessa laittaa myös hiilihydraatteja. Myös dieetin aikana on haaraketjuisista aminohapoista hyötyä, sillä niiden avulla voi suorituskykyä nostaa huomattavasti. Haaraketjuisten aminohappojen nauttiminen ennen harjoitusta on todettu vähentävän harjoituksen jälkeisten päivien aikana tuntuvaa lihaskipua. Näiden aminohappojen aiheuttama proteiinisynteesin tehostuminen ja proteiinien hajoamisen väheneminen saattavat siis nopeuttaa myös lihasten palautumista harjoituksen jälkeen. Haaraketjuiset aminohapot imeytyvät myös nopeasti ja tehokkaasti moniin muihin aminohappoihin verrattuna aiheuttaen sitä kautta näiden aminohappojen nopean kulkeutumisen lihaksiin ja täten nopean vasteen

    Paras tehonlisääjä

    • Markkinoiden tehokkain aminohapposekoitus
    • Yksi 32 gramman annos sisältää 25 grammaa lisättyjä aminohappoja optimaalisessa suhteessa
    • Lisää voimaa
    • Lisää lihasmassaa
    • Lykkää väsymystä harjoituksen aikana
    • Edesauttaa kehon rasvan palamista
    • Estää kataboliaa eli ylikuntoa
    • Ylläpitää treenin aikana testosteronitasoja ja nostaa niitä sen jälkeen
    • Lisää proteiinisynteesiä
    • Tehostaa IGF-1 hormonin anabolista vastetta lisäten harjoituksen anabolista ja voimaa lisäävää vaikutusta
    • Tehostaa satelliittisolujen toimintaa
    • Suunniteltu ehkäisemään tulehduksia, vahvistamaan ja tukemaan immuunijärjestelmää, suojelemaan maksaa ja ehkäisemään ylikuntoa
    • Täysin laktoositon, gluteeniton, soijaton ja väriaineeton tuote, joka sisältää luontaisia aromeja ja steviaa
    • Kaikki aminohapot tulevat markkinajohtajalta Japanista

    Ravintosisältö per 100 g:

    • 1308 kJ / 313 kcal energiaa
    • 0 g hiilihydraatteja (0 g laktoosia)
    • 78 g proteiinia
    • 0 g rasvaa

    Yksi annos (32 g) sisältää:

    • 5 g l-alaniinia
    • 5 g l-arginiinia
    • 5 g l-glutamiinia
    • 5 g l-leusiinia
    • 2.5 g l-isoleusiinia
    • 2.5 g l-valiinia

    Käyttöohje:

    • Kaada juomapulloon 3 desilitraa vettä. Lisää nesteeseen 32 grammaa Phase1-jauhetta. Sekoita hitaasti ja nauti
    • Ota tuotetta ainoastaan ennen harjoitusta

    Pakkauskoko:

    • 192 gramman pakkaus appelsiinin makuista jauhetta, joka sisältää 6 annosta

     

    Viitteet:
    1. Kreider, M.E., M. Stumvoll, C. Meyer, D. Overkamp, S. Welle, and J. Gerich. Steady-state and non-steady-state measurements of plasma glutamine turnover in humans. Am J Physiol 1997;271:E621-E627.
    2. Perriello, G., N. Nurjhan, M. Stumvoll, A. Bucci, S. Welle, G. Dailey, D. M. Bier, I. Toft, T. G. Jenssen, and J. E. Gerich. Regulation of gluconeogenesis by glutamine in normal, postabsoptive humans. Am J Physiol 1997;272:E437-E445.
    3. Newsholme EA, Crabtree B, Ardawi MS. The role of high rates of glycolysis and glutamine utilization in rapidly dividing cells. Bioscience Reports 1985; 5(5):393-400.
    4. Lemon PW, Nagle FJ. Effects of exercise on protein and amino acid metabolism. Med Sci Sports Exerc 1981; 13(3:141-9.
    5. Brooks GA. Amino acid and protein metabolism during exercise and recovery. Med Sci Sports Exerc 1987;19(5 Suppl):S150-6.
    6. Chochinov RH, Perlman K, Moorhouse JA. Circulating alanine production and disposal in healthy subjects. Diabetes 1978; 27(3):287-95.
    7. Shermanov TSh, Mukhamedzhanov EK. [Synthesis, transport and utilization of alanine (alanine-glucose cycle)]. Vopr Med Khim 1981; 27(3):300-10.
    8. Wolfe, R.R., R.D. Goodenough, M. H. Wolfe, G.T. Royle, and E.R. Nadel. Isotopic analysis of leucine and urea metabolism in exercising humans. J Appl Physiol 1982;52:458-466.
    9. Wolfe, R.R., M.H. Wolfe, E.R. Nadel, and J.H.F. Shaw. Isotopic determination of amino acid-urea interactions in exercise in humans. J Appl Physiol 1984;56:221-229.
    10. Venerando R, Miotto G, Kadowaki M, Siliprandi N, Mortimore GE. Multiphasic control of proteolysis by leucine and alanine in the isolated rat hepatocyte. Am J Physiol 1994; 266(2 Pt 1):C455-61.
    11. Seglen PO, Solheim AE. Effects of aminooxyacetate, alanine and other amino acids on protein synthesis in isolated rat hepatocytes. Biochim Biophys Acta 1978; 520(3):630-41.
    12. Rivas T, Urcelay E, Gonzalez-Manchon C, Parrilla R, Ayuso MS. Role of amino acid-induced changes in ion fluxes in the regulation of hepatic protein synthesis. J Cell Physiol. 1995; 163(2):277-84.
    13. Furst P, Albers S, Stehle P. Evidence for a nutritional need for glutamine in catabolic patients. Kidney Int Suppl 1989; 27:S287-92.
    14. Katz A, Broberg S, Sahlin K, Wahren J. Muscle ammonia and amino acid metabolism during dynamic exercise in man. Clin Physiol 1986; 6(4):365-79.
    15. Darmaun D. [In vivo exploration of glutamine metabolism in man] Diabete Metab 1992; 18 1 Pt 2):117-121.
    16. Rennie MJ, MacLennan PA, Hundal HS, et al. Skeletal muscle glutamine transport, intramuscular glutamine concentration, and muscle-protein turnover. Metabolism 1989; 38(8 Suppl 1):47-51.
    17. Haussinger D, Roth E, lang F, et al. Cellular hydration state: an important determinant of protein catabolism in helth and disease. Lancet 1993; 341:1330-1332.
    18. Roth E, Funovics J, Muhlbacher F, et al. Metabolic disorders in severe abdominal sepsis: glutamine deficiency in skeletal muscle. Clin Nutr 1982; 1:25-41.
    19. Hammarqvist F, Wernerman J, Ali R, von der Decken A, Vinnars E. Addition of glutamine to total parenteral nutrition after elective abdominal surgery spares free glutamine in muscle, counteracts the fall in muscle protein synthesis, and improves nitrogen balance. Ann Surg 1989; 209(4):455-461.
    20. Wernerman J, Hammarkvist F, Ali MR, Vinnars E. Glutamine and ornithine-alpha-ketoglurate but not branched-chain amino acids reduce the loss of muscle glutamine after surgical trauma. Metabolism 1989; 38(8 Suppl 1):63-66.
    21. Blomqvist BI, Hammarqvist F, von der Decken A, Wernerman J. Glutamine and alpha-ketoglutarate prevent the decrease in muscle free glutamine concentration and influence protein synthesis after total hip replacement. Metab Clin Exp 1995; 44(9):1215-22.
    22. Vinnars E, Hammarqvist F, von der Decken A, Wernerman J. Role of glutamine and its analogs in posttraumatic muscle protein and amino acid metabolism. J Parenteral Enteral Nutr 1990; 14(4 Suppl):125S-129S.
    23. Hickson RC, Czerwinski SM, Wegrzyn LE. Glutamine prevents downregulation of myosin heavy chain synthesis and muscle atrophy from glucocorticoids. Am J Physiol 1995; 268(4 Pt 1):E730-4.
    24. Hickson RC, Wegrzyn LE, Osborne DF, Karl IE. Alanyl-glutamine prevents muscle atrophy and glutamine synthetase induction by clucocorticoids. Am J Physiol 1996; 271(5 Pt 2):R1165-72.
    25. Hankard RG, Haymond MW, Darmaun D. Effect of glutamine on leucine metabolism in humans. Am J Physiol 1996; 271(4 Pt 1):E748-54.
    26. Bevan SJ, Parry-Billings M, Opara E, et al. The effect of cell volume on rate of lactate release from rat skeletal muscle. Biochem Soc Trans 1991; 19:198S.
    27. Low SY, Taylor PM, Rennie MJ. Responses of glutamine transport in cultured rat skeletal muscle to osmotically induced changes in cell volume. J Physiol 1996; 492(Pt 3):877-85.
    28. Berdeaux A. Nitric oxide: an ubiquitous messenger. Fundam Clin Pharmacol 1993; 7(8):401-11.
    29. Morikawa E, Huang Z, Moskowitz MA. _-arginine decreases infarct size caused by middle cerebral arterial occlusion in SHR. Am J Physiol 1992; 263(5 Pt 2):H1632-5.
    30. Fryburg DA. NG-monomethyl-L-arginine inhibits the blood flow but not the insulin-like response of forearm muscle to IGF-1: possible role of nitric oxide in muscle protein synthesis. J Clin Invest 1996; 97(5):1319-28.
    31. Anderson JE. A role for nitric oxide in muscle repair: nitric oxide-mediated activation of muscle satellite cells. Mol Biol Cell. 2000 May;11(5):1859-74.
    32. Maxwell AJ, Schauble E, Bernstein D, Cooke JP. Limb blood flow during exercise is dependent on nitric oxide. Circulation. 1998 Jul 28;98(4):369-74.
    33. Zhao G, Bernstein RD, Hintze TH. Nitric oxide and oxygen utilization: exercise, heart failure and diabetes. Coron Artery Dis. 1999 Jul;10(5):315-20.
    34. Kingwell BA. Nitric oxide as a metabolic regulator during exercise: effects of training in health and disease. Clin Exp Pharmacol Physiol. 2000 Apr;27(4):239-50.
    35. Schaefer A, Piquard F, Doutreleau S, Mettauer B, Epailly E, Eisenmann B, Lonsdorfer J, Geny B. Reduced exercise capacity is associated with reduced nitric oxide production after heart transplantation. J Thorac Cardiovasc Surg. 2001 Oct;122(4):821-2.
    36. Nagaya N, Uematsu M, Oya H, Sato N, Sakamaki F, Kyotani S, Ueno K, Nakanishi N, Yamagishi M, Miyatake K. Short-term oral administration of L-arginine improves hemodynamics and exercise capacity in patients with precapillary pulmonary hypertension. Am J Respir Crit Care Med. 2001 Mar;163(4):887-91.
    37. Balon TW. Role of nitric oxide in contraction induced glucose transport. Adv Exp Med Biol. 1998;441:87-95.
    38. Higaki Y, Hirshman MF, Fujii N, Goodyear LJ. Nitric oxide increases glucose uptake through a mechanism that is distinct from the insulin and contraction pathways in rat skeletal muscle. Diabetes. 2001 Feb;50(2):241-7.
    39. Fryer LG, Hajduch E, Rencurel F, Salt IP, Hundal HS, Hardie DG, Carling D. Activation of glucose transport by AMP-activated protein kinase via stimulation of nitric oxide synthase. Diabetes. 2000 Dec;49(12):1978-85.
    40. Maxwell AJ, Ho HV, Le CQ, Lin PS, Bernstein D, Cooke JP. L-arginine enhances aerobic exercise capacity in association with augmented nitric oxide production. J Appl Physiol. 2001 Mar;90(3):933-8.
    41. Elam RP. Morphological changes in adult males from resistance exercise and amino acid supplementation. J Sports Med Phys Fitness 1988; 28(1):35-9.
    42. Elam RP, Hardin DH, Sutton RA, Hagen L. Effects of arginine and ornithine on strength, lean body mass and urinary hydroxyproline in adult males. J Sports Med Phys Fitness 1989; 29(1):52-6.
    43. Folland, J.P., et al. The influence of nitric oxide on in vivo human skeletal muscle properties. Acta Physiol Scand. 2000; 169:141-148.
    44. Efron, D.I., Barbul, A. Modulation of inflammation and immunity by arginine supplements. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 1998; 1: 531-5-38.
    45. Torres N, Tovar AR, Harper AE. Leucine affects the metabolism of valine by isolated perfused rat hearts: relation to branched-chain amino acid antagonism. J Nutr 1995; 125(7):1884-93.
    46. Alvestrand A, Hagenfeldt L, Merli M, Oureshi A, Eriksson LS. Influence of leucine infusion on intracellular amino acids in humans. Eur J Clin Invest 1990; 20(3):293-8.
    47. Blomstrand E, Newsholme EA. Effect of branched-chain amino acid supplementation on the exercise-induced change in aromatic amino acid concentration in human muscle. Acta Physiol Scand 1992; 146:293-298.
    48. Kraemer WJ. Endocrine response to resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 1988; 20:S152-S157.
    49. Essen P, Heys SD, Garlick P, Wernerman J. The separate and combined effect of leucine and insulin on muscle free amino acids. Clin Physiol 1994; 14(5):513-25.
    50. Mourier A, Biggard A, Kerviler E, Roger B, Legrand H, Guezennec C. Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers. Int J Sports Med (1997)18(1):47-55.
    51. Carli G, Bonifazi M, Lodi L, et al. Changes in the exercise-induced hormone response to branched chain amino acid administration. Eur J Appl Physiol 1992; 64:272-277.
    52. Buse MG. In vivo effects of branched chain amino acids on muscle protein synthesis in fasted rats. Horm Metab Res 1981; 13:502-505.
    53. Anthony, J.C. Refeeding leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of post-absorptive rats. Faseb. J. 1999; 13:A1025.
    54. Hu, C., Pang, S., Kong, X., Velleca, M., and Lawrence, J., Jr. Molecular cloning and tissue distribution of PHAS-I, an intracellular target for insulin and growth factors, Proc. Natl. Acad. Sci. 1994; 91:3730.
    55. Lin, T., Kong, X., Saltiel, A.R., Blackhear, P.J., and Lawrence, J.C., Jr. Control of PHAS-I by insulin in 3T3-L1 adipocytes. J. Biol. Chem. 1995;  270:18531.
    56. Minich, W.B., Balasta, L., Gross, D.J., and Rhoads, R.E. Chromatographic resolution of in vivo phorpholylated and nonphosphorylated eukaryotic translation initiation factor eIF-4E: increased cap affinity of the phosphorylated form. Proc. Natl. Acad. Sci. 1994; 91: 7668.
    57. Blomstrand E, Celsing F, Newsholme EA. Changes in plasma concentrations of aromatic and branched-chain amino acids during sustained exercise in man and their possible role in fatigue. Acta Physiol Scand 1988; 133:115-122.

    Lisätiedot

    Tuotekoodi 6420040000237
    Nettopaino 0.192 kg
    Valmistusmaa Japani
    Valmistaja Evolution
    Kategoria L-arginiinit
    L-glutamiinit
    BCAA-aminohapot
    URHEILURAVINTEET

    Evolution Phase1 Appelsiini 192 g Stevia

    • Hinta: 29,90 € - Varastossa
    • Brand: Evolution
    Ravintosisältö (per 100 g)
    Energia (kJ/kcal) 1308 / 313
    Proteiini 78 g
    Hiilihydraatti 0 g
    Rasva 0 g

     

    Ravintosisältö (per annos)
    Annoskoko: 32 g
    Energia (kJ/kcal) 419 / 100
    Proteiini 25 g
    Hiilihydraatti 0 g
    Rasva 0 g
    L-glutamiini 5 g
    L-arginiini 5 g
    L-alaniini 5 g
    L-leusiini 5 g
    L-isoleusiini 2,5 g
    L-valiini 2,5 g

     

    Ainesosat

    L-glutamiini, L-arginiini, L-alaniini, L-leusiini, L-isoleusiini, L-valiini, Natriumbikarbonaatti, Natriumkarbonaatti, Sitruunahappo, Luontainen aromi, Makeutusaineet: Stevioliglykosidit.